Partes das pesquisas foram realizadas no acelerador de partículas Sirius, que integra o Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM), em Campinas, São Paulo (Fotos: Divulgação)
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Pesquisadores brasileiros e alemães conseguiram comprovar, pela primeira vez, que a transição aberrante de um estado líquido para o sólido de uma proteína conhecida como prion é um caminho fecundo para a melhor compreensão de doenças como o mal da vaca louca e outras desordens do sistema nervoso. Os resultados foram publicados em artigo no prestigioso periódico Science Advances.
O trabalho contribui para entender a biologia da proteína prion na saúde e na doença. No estudo identificou-se que a prion forma pequenas gotas fluidas como líquidos em células saudáveis, os chamados condensados biomoleculares. Porém, em condição de estresse celular, os condensados tornam-se aberrantes perdendo a característica dinâmica das gotículas e adquirindo a de sólidos parecidos com aglomerados gelatinosos. Os condensados aberrantes descobertos podem ser futuros alvos terapêuticos para prevenir a neurodegeneração. A partir dessa pesquisa, o grupo acredita que contribuirá com a ciência internacional na busca mais certeira por compostos direcionados ao bloqueio dessa conversão errônea da fase líquida para sólida.
O estudo é assinado por nove pesquisadores, sendo três mulheres pioneiras na área. Mariana Juliani do Amaral, primeira autora do trabalho, concluiu o doutorado recentemente pela Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ) e, desde o mestrado, defendido em 2018, é referência no assunto. Amaral é precursora na América Latina de estudos dos chamados condensados proteicos e participa de diversos trabalhos sobre separação de fase líquido-líquido de biomoléculas.
A professora Yraima Cordeiro, também da UFRJ, é outra liderança nas pesquisas dessa área. É dela a primazia na descrição da transição anormal da proteína príon diante de certos cofatores. Estes cofatores são macromoléculas biológicas com carga negativa em ambiente celular como ácidos nucleicos. "O que tem sido visto para doenças neurodegenerativas é que pode ocorrer uma transição líquido-sólido, ou seja, a gota líquida passa a adquirir características de gel e, posteriormente, se solidifica em um fenômeno incorreto. Esse estado sólido é irreversível e parece se relacionar com certas doenças", explica Yraima.
Outra colaboradora do estudo é a professora alemã Susanne Wegmann, pioneira na descrição dos condensados da proteína Tau em neurônios. Esta proteína é abundante em neurônios e pode formar gotas líquidas em células saudáveis, que é capaz de evoluir para um estado sólido, possivelmente relacionado à doença de Alzheimer. Os resultados do artigo colocam mais uma peça em um intrincado quebra-cabeça sobre a proteína príon anormal, descoberta em 1982, pelo neurologista americano Stanley Prusiner, da Universidade da Califórnia. Ele formulou a hipótese de que o agente da doença do mal da vaca louca seria formado de material proteico e ganhou o Nobel de Medicina e Fisiologia de 1997 por seus estudos sobre o tema.
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